Физико-химические свойства белков. Классификация белков.
Физико-химические свойства белков
Растворы белка относятся к растворам ВМС и обладают рядом свойств гидрофильных коллоидов: медленной диффузией, высокой вязкостью, опаслеценцией, дают конус Тиндаля.
1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преоблазают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).
Заряд белка также зависит от рН среды. В кислой среде молекула приобретает положительный заряд, в щелочной – отрицательный.
[ NH3+ - R – COO- ] 0
pH > 7 [ OH- ] 7 > pH [ H+ ]
[ NH2 - R – COO- ]- [ NH3+ - R – COOH]+
Значение рН при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т. е. суммарный заряд равен нулю называется изоэлектрической точкой данного белка. Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая.
Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.
2) Растворы белков обладают буферными свойствами за счет их амфотерности.
3) Растворимость. Поскольку молекула белка содержит полярные амино – и карбоксильные группы, то в растворе поверхностные остатки АК гидратируются – происходит образование коацервата.
4) Коацервация - слияние водных оболочек нескольких частиц, без объединения самих частиц.
5) Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация).
6) Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры.
В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. е. свернут обратно в первоначальную пространственную структуру. Этот процесс происходит при участии специфических белков, так называемых белков теплового шока (heat shock proteins или hsp) молекулярной массой 70 кДа. Данные белки синтезируются в клетках в большом количестве при воздействии на нее (или весь организм) неблагоприятных факторов, в частности повышенной температуры. Присоединяясь к развернутой полипептидной цепи hsp 70 быстро сворачивают ее в правильную первоначальную структуру.
Классификация белков
По растворимости: водорастворимые, солерстворимые, спирторастворимые, нерастворимые и пр.
По конформационной структуре: фибриллярные, глобулярные.
По химическому строению: протеины – состоят только из аминокислот, протеиды – помимо АК имеют в составе небелковую часть (углеводы, липиды, металлы, нуклеиновые кислоты)
Протеины:
1) Альбумины – растворимы в воде, не растворимы в конц. растворах солей. рI= 4.6-4.7. Существуют альбумины молока, яиц, сыворотки крови.
2) Глобулины – не растворимы в воде, растворимы в солевых растворах. Имунноглобулины.
3) Гистоны – растворимы в воде, в слабоконцентрированных кислотах. Обладают выраженными основными свойствами. Это ядерные белки, они связаны с ДНК и РНК.
4) Склеропротеины – белки опорных тканей (хрящей, костей), шерсти, волос. Не растворимы в воде, слабых кислотах и щелочах.
а) коллагены – фибрилярные белки соединительной ткани. При длительном кипячении они растворяются в воде и при застудневании образуется желатин.
б) эластины – белки связок и сухожилий. По свойствам похожи на коллагены, но подвергаются гидролизу под действием ферментов пищеварительного сока;
в) кератин – входит в состав волос, перьев, копыт;
г) фиброин – белок шелка, в совем составе содержит много серина;
д) проламины и глютенины – белки растительного происхождения.
Протеиды
Помимо АК содержат простетическую группу и в зависимости от ее химической природы они классифицируются на:
1) Нуклеопротеиды – простетическая група – нуклеиновые кислоты. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин – основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков – гистонов (содержатся в клеточном ядре и митохондриях) (подробнее см. главы "Нуклеиновые кислоты" и "Матричный биосинтез").
2) Гемопротеиды - небелковый компонент этих протеидов – гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан ион двухвалентного железа (через атомы азота). К таким белка относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гем является окрашенным соединением. Гемоглобин – транспорт кислорода. Миоглобин – запасание кислорода в мышцах. Цитохромы (ферменты) – катализ окислительно-восстановаительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи.
3) Металлопротеиды – в состав простетической группы входят металлы. Хлорофилл – содержит гем, но вместо железа – магний. Цитохром а – содержит медь, сукцинатдегидрогеназа и др. ферменты содержат негеминовое железо (ферродоксин).
4) Липопротеиды – содержат липиды, входят в состав клеточных мембран
5) Фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты
